胰蛋白酶（Trypsin）是胰髒分(fēn)泌的一種絲氨酸肽鏈内切酶，識别位點為(wèi)賴氨酸-精(jīng)氨酸，切割位點為(wèi)精(jīng)氨酸殘基中(zhōng)的羧基端。

重組賴氨酰内切酶(Lys-C)來源于無色杆菌，采用(yòng)大腸杆菌重組表達。

蛋白酶Glu-C來源于金黃色葡萄球菌 V8（S. aureus V8），又(yòu)稱V8蛋白酶，采用(yòng)大腸杆菌表達。

引加生物(wù)唾液酸酶（α2-3,6,8）來源于Clostridium perfringens，采用(yòng)E.coli重組表達，該酶可(kě)以水解糖蛋白和寡聚糖上通過α2-3, α2-6, α2-8 鍵連接的唾液酸，其水解α2-3鍵的速度要大于α2-6和α2-8鍵，水解α2-6和α2-8鍵的速度近似。

引加生物(wù)唾液酸酶（α2-3,6,8,9）來源于Arthrobacter ureafaciens，采用(yòng)E.coli重組表達，該酶可(kě)以水解糖蛋白和寡聚糖上通過α2-3, α2-6, α2-8 和α2-9鍵連接的唾液酸，其水解α2-3和 α2-6,鍵的速度要大于α2-8和α2-9鍵。

引加生物(wù)的重組PNGase F來源于和平空間站伊麗莎白菌，采用(yòng)E.coli重組表達，可(kě)以選擇性水解蛋白質(zhì)的Asn相連的除含α1-3 岩藻糖苷鍵外所有(yǒu)的N-糖鏈，切割位點為(wèi)Asn和最内側的GlcNAc之間的糖苷鍵，使得糖蛋白釋放以天冬酰胺連接的糖分(fēn)子，并使得天冬酰胺轉化為(wèi)天冬氨酸，切割的糖型包括高甘露糖、雜合和複雜寡糖。

糖苷内切酶 H（Endo H） 是一種重組糖苷酶，能(néng)夠對 N-糖蛋白中(zhōng)的高甘露糖和某些雜合型寡聚糖的殼二糖核心結構進行切割，去除糖蛋白中(zhōng)的 N-連接高甘露糖。

O糖蛋白酶采用(yòng)大腸杆菌表達，是一種具(jù)有(yǒu)高度特異性的糖蛋白酶，可(kě)以特異性識别粘蛋白型 O-連接糖（無論是否唾液酸化）的絲氨酸或蘇氨酸殘基，并在其 N 端進行切割。

IdeS蛋白酶來源于釀膿鏈球菌（Streptococcus pyogenes），可(kě)以特異性的識别IgG，并在IgG下鉸鏈區(qū)的特定位點進行酶切，使 IgG 水解為(wèi)完整的 F(ab’)2 片段和 Fc 片段。

​IdeZ蛋白酶來源于馬鏈球菌。該酶可(kě)以識别來源于人，小(xiǎo)鼠，羊，猴和兔的IgG抗體(tǐ)，并在其鉸鏈區(qū)下方進行專一性的切割，将IgG抗體(tǐ)切割為(wèi)F(ab´)2和Fc片段。

通用(yòng)核酸酶是來自粘質(zhì)沙雷氏杆菌的一種核酸内切酶，可(kě)以将所有(yǒu)形式(包括單鏈，雙鏈，線(xiàn)性和環狀)的DNA和RNA完全消化成3-5堿基長(cháng)度的5’-單磷酸寡核苷酸，且沒有(yǒu)蛋白酶活性，具(jù)有(yǒu)很(hěn)高的特異性。

本産(chǎn)品為(wèi)大腸杆菌表達的重組Protein L，來源于馬格努斯消化鏈球菌，對抗體(tǐ)的Kappa輕鏈有(yǒu)親和作(zuò)用(yòng)，親和位點在輕鏈的I、III、IV區(qū)域。重組Protein L能(néng)廣泛地結合各種來源及亞類的抗體(tǐ)，包括人、小(xiǎo)鼠、大鼠、兔和雞，也可(kě)以結合單鏈抗體(tǐ)和Fab片段，但不結合牛、山(shān)羊或綿羊來源的免疫球蛋白。

本産(chǎn)品為(wèi)畢赤酵母表達的重組透明質(zhì)酸酶，來源于昆蟲，屬于第三類透明質(zhì)酸酶，為(wèi)内切β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶，可(kě)以催化水解透明質(zhì)酸的β-1，4糖苷鍵，産(chǎn)生還原端為(wèi)N-乙酰氨基葡萄的最終産(chǎn)物(wù)。

​α-糜蛋白酶，又(yòu)名(míng)α-胰凝乳蛋白酶，是一種絲氨酸蛋白酶，可(kě)以水解酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸的羧基端肽鍵。

​D-乳酸脫氫酶采用(yòng)大腸杆菌進行重組表達，可(kě)催化丙酮酸轉化成 D-乳酸，同時将NADH氧化成NAD+。

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